Les Protéines Antigels des Poissons: Sélection Naturelle ou Dessein?
Guillaume Lecointre, zoologiste français est connu pour avoir étudié les téléostéens (poissons osseux modernes). En tant qu’évolutionniste il considère que ces protéines sont le « fruit » de la sélection naturelle et de mutations génétiques fortuites. Il déclare:
Mon terrain de zoologiste se trouve dans les eaux marines antarctiques, où les téléostéens sont adaptés à des températures très froides. C’est la raison pour laquelle ils [les poissons osseux modernes] sont intéressants : leur température interne peut descendre en dessous du point de congélation ! Ils ont des protéines anti-gel dans le sang.
Ils présentent, dans leur tube digestif, une enzyme habituellement trouvée dans le pancréas qui empêche les liquides de geler. Exprimées dans le foie, ces enzymes se retrouvent dans le sang des poissons. Par conséquent, ils peuvent survivre dans une eau à la température proche de -1,8°C. Si par une mutation de son génome, l’un de ces poissons ne sécrétait pas cette enzyme, sa vie serait de courte durée : il gèlerait ! Il n’aurait probablement pas l’occasion d’avoir une descendance. La conservation des protéines anti-gel chez ces animaux est le fruit de la sélection naturelle.
Dans le cadre du modèle créationniste à environnement déclencheur (CET), les protéines antigel (AFGP, AFP) observées chez certains poissons comme la morue ou les Nototheniidae antarctiques peuvent être interprétées non pas comme le produit d’un processus évolutif aléatoire, mais comme le résultat de mécanismes adaptatifs préprogrammés, déclenchés par des conditions environnementales extrêmes (températures glaciales).
Les poissons auraient été créés avec des blocs d’information non exprimés dans leur génome (ou exprimés différemment). L’exposition prolongée à des eaux glaciales aurait déclenché l’activation ou la recombinaison de ces séquences (via l’épigénétique, la méthylation, des recombinaisons, ou l’épissage alternatif), permettant l’émergence rapide d’un gène fonctionnel.
Ce mécanisme est rapide, orienté et contextuel, à l’opposé d’une évolution par mutations successives aléatoires sur le temps long.

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Les études sur les gènes de novo AFGP (par exemple chez les morues gadidés) montrent que :
« tous les composants du gène actuel AFGP proviennent de régions non codantes » (Zhuang et al., 2019).
Plutôt que d’être une suite d’erreurs fortuites (mutations point par point), cela peut être vu comme une réorganisation ciblée de l’ADN, un mécanisme intelligent et programmé, déclenché en réponse au stress thermique. Cela n’exclut pas les mutations, mais suppose qu’elles sont guidées par un système intégré de réponse adaptative, non purement stochastique.
L’AFGP est extrêmement bien adaptée pour empêcher la formation de cristaux de glace dans le sang: c’est une solution biochimique élégante à un problème très spécifique. Le modèle CET interprète cela comme un design intégré, prévu dès la création initiale, mais activé lorsque le besoin se fait sentir (cf. Genèse 1:22 « remplissez la terre », Isaïe 45:18 « Dieu a formé la terre pour qu’elle soit habitée »).
Dans ces protéines antigel il y a en fait une correspondance quasi-parfaite entre la distance des atomes d’oxygène dans la protéine antigel et celle sur les surfaces de cristaux de glace1. Cette correspondance permet une liaison efficace par ponts hydrogène, comme une fermeture éclair moléculaire. C’est une conception intentionnelle, optimisée pour empêcher la congélation des tissus, dès le départ. Une protéine aussi finement adaptée (positionnement atomique précis, action sur glace) ne peut pas être le fruit d’un enchaînement de mutations aléatoires. L’optimisation d’une telle précision implique un dessein et non une lente optimisation darwinienne.
Les protéines antigel ne sont pas le fruit d’une invention progressive par sélection naturelle, mais l’expression contextuelle d’un potentiel déjà prévu dans le génome, activé intelligemment par les conditions environnementales, dans le cadre d’un design adaptatif.

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